finabio重組CRM197白喉毒素突變體-上海起發(fā)現(xiàn)貨

CRM197 diphtheria toxin mutant, recombinant

產(chǎn)品描述：

來源：熒光假單胞菌重組表達的 CRM197

產(chǎn)品分子量：58.4 kDa

純度：>95% CRM197 by SE-HPLC or RP-HPLC or SDS-PAGE

內(nèi)毒素：<100 EU/mg of protein by LAL method

二聚物：<5%

**重組CRM197（bulk）產(chǎn)品是根據(jù)現(xiàn)行cGMP生產(chǎn)規(guī)范和ICH Q7和ICH Q11（視情況而定）指導(dǎo)原則制造的，重組CRM197（bulk）作為活性物質(zhì)起始材料，用于終用戶進一步制造合適的原料藥和/或藥品

實驗數(shù)據(jù)


 

產(chǎn)品特點
 

（1）避免了在病原微生物中緩慢，復(fù)雜和昂貴的生產(chǎn)

（2）提供研究用和cGMP等級的重組CRM197 載體蛋白**

（3）從研究等級（mg級）到cGMP等級（kg級）的產(chǎn)品和工藝保持一致性

（4）加速疫苗研發(fā)進入臨床，是疫苗開發(fā)和商業(yè)化的經(jīng)濟有效的關(guān)鍵材料來源

（5）可提供生物制品生產(chǎn)主文件（Master File），用于支持FDA臨床監(jiān)管申報和美國以外區(qū)域的同等機構(gòu)申報

（6）應(yīng)用領(lǐng)域

疫苗開發(fā)和生產(chǎn)

使用方法

收到CRM197凍干粉后請保存在2-8°C。

使用前，用無菌去離子水將凍干的CRM197無菌復(fù)原至4 mg/mL的濃度 。

配置好的重組CRM197應(yīng)在2-8°C下儲存。

客戶體驗

白喉毒素的兩個無毒突變體的氨基酸序列：CRM45和CRM197。

核酸研究| G Giannini，R Rappuoli和G Ratti | 1984年5月25日

 

摘要：從與白喉毒素相關(guān)的兩個無毒蛋白CRM45和CRM197的完整序列推導(dǎo)了它們的氨基酸序列：tox 45和tox197。CRM45缺少后149個C端氨基酸殘基，但在其他方面與白喉毒素相同：在蘇氨酸386的密碼子之后，單個C-T躍遷在毒素45中引入了“ re色”（TAA）終止信號。在毒素197中也發(fā)現(xiàn)了一個單一的G-A過渡，導(dǎo)致野生型毒素中存在的甘氨酸52被CRM197中的谷氨酸取代。這種氨基酸變化是造成CRM197中NAD：EF2 ADP-核糖基轉(zhuǎn)移酶活性喪失的原因，有可能是由于NAD +結(jié)合位點的改變。

 

Vero細胞膜中白喉毒素受體和非蛋白質(zhì)白喉毒素結(jié)合分子的鑒定

細胞生物學(xué)雜志| 作者：E. Mekada和TJ Uchida | 1988年8月1日

 

摘要：發(fā)現(xiàn)對DT敏感的Vero細胞的膜部分中存在兩種具有結(jié)合白喉毒素（DT）的能力的物質(zhì)。根據(jù)其與DT結(jié)合并抑制其細胞毒性作用的能力，發(fā)現(xiàn)了其中一種物質(zhì)。該抑制物質(zhì)競爭性地抑制了DT與Vero細胞的結(jié)合。但是，該抑制劑不能與DT基因錯義突變的產(chǎn)物CRM197結(jié)合，也不能抑制CRM197與Vero細胞的結(jié)合。此外，在對DT不敏感的小鼠細胞的膜級分中觀察到了相似水平的抑制活性，表明該抑制劑不是DT敏感細胞中*的DT受體。通過測定125I標(biāo)記的CRM197的結(jié)合，在同一Vero細胞膜制備物中發(fā)現(xiàn)了第二種DT結(jié)合物質(zhì)。在小鼠L細胞的膜制備中未觀察到這種DT結(jié)合活性。通過使用標(biāo)記的DT和CRM蛋白進行的競爭研究，我們得出結(jié)論，這種結(jié)合活性是由于DT的表面受體引起的。用幾種酶處理這些物質(zhì)表明，該抑制劑對某些RNase敏感，但對蛋白酶有抵抗力，而DT受體對RNase有抵抗力，但對蛋白酶敏感。將該受體溶解并通過在CM-瓊脂糖凝膠柱上的色譜法進行部分純化。對部分純化的受體的免疫沉淀和蛋白質(zhì)印跡分析表明，14.5kD蛋白是DT受體，或至少是其一部分。我們得出結(jié)論，這種結(jié)合活性是由于DT的表面受體引起的。用幾種酶處理這些物質(zhì)表明，該抑制劑對某些RNase敏感，但對蛋白酶有抵抗力，而DT受體對RNase有抵抗力，但對蛋白酶敏感。將該受體溶解并通過在CM-瓊脂糖凝膠柱上的色譜法進行部分純化。對部分純化的受體的免疫沉淀和蛋白質(zhì)印跡分析表明，14.5kD蛋白是DT受體，或至少是其一部分。我們得出結(jié)論，這種結(jié)合活性是由于DT的表面受體引起的。用幾種酶處理這些物質(zhì)表明，該抑制劑對某些RNase敏感，但對蛋白酶有抵抗力，而DT受體對RNase有抵抗力，但對蛋白酶敏感。將該受體溶解并通過在CM-瓊脂糖凝膠柱上的色譜法進行部分純化。對部分純化的受體的免疫沉淀和蛋白質(zhì)印跡分析表明，14.5kD蛋白是DT受體，或至少是其一部分。將該受體溶解并通過在CM-瓊脂糖凝膠柱上的色譜法進行部分純化。對部分純化的受體的免疫沉淀和蛋白質(zhì)印跡分析表明，14.5kD蛋白是DT受體，或至少是其一部分。將該受體溶解并通過在CM-瓊脂糖凝膠柱上的色譜法進行部分純化。對部分純化的受體的免疫沉淀和蛋白質(zhì)印跡分析表明，14.5kD蛋白是DT受體，或至少是其一部分。